Разумевање структуре и функције протеина: свеобухватни водич

Амино- је префикс који значи "садржи амино". Аминокиселине су грађевни блокови протеина и садрже и карбоксилну (-ЦООХ) и амино (-НХ2) групу. Реч „амино“ потиче од имена прве откривене амино киселине, глицина, која је добила име по грчкој речи за „ћилибар“.ӕ17. Шта је пептидна веза?ӕПептидна веза је хемијска веза која се формира између две аминокиселине када су повезане реакцијом кондензације. Ова врста везе се формира када карбоксилна (-ЦООХ) група једне амино киселине реагује са амино (-НХ2) групом друге амино киселине, што резултира формирањем нове пептидне везе и ослобађањем воде (Х2О). Пептидна веза је окосница протеина и одговорна је за стабилност и структуру протеина.ӕ18. Шта је полипептидни ланац? ӕПолипептидни ланац је дугачак ланац аминокиселина које су међусобно повезане пептидним везама. Овај тип ланца се формира када се више аминокиселина споји заједно да би се формирао већи протеин. Дужина полипептидног ланца може веома да варира у зависности од специфичног протеина који се проучава.ӕ19. Шта је примарна структура?ӕПримарна структура протеина односи се на редослед аминокиселина које чине протеин. Ова секвенца је одређена ДНК секвенцом гена који кодира протеин и представља основу за укупну структуру и функцију протеина. Примарна структура је важна јер одређује укупни облик и стабилност протеина, као и његову способност интеракције са другим молекулима.ӕ20. Шта је секундарна структура?ӕСекундарна структура протеина се односи на специфичне распореде аминокиселина које су стабилизоване водоничним везама. Ова врста структуре је уобичајена у протеинима и укључује елементе као што су алфа спирале и бета листови. Алфа спирале су спиралне структуре у којима су аминокиселине распоређене у обрасцу који се понавља, док су бета листови равне структуре у којима су аминокиселине распоређене праволинијски. Секундарна структура је важна јер помаже да се протеину да његов укупни облик и стабилност.ӕ21. Шта је терцијарна структура?ӕТерцијарна структура протеина односи се на укупни 3Д облик протеина. Ова структура је одређена интеракцијама између аминокиселина, укључујући водоничне везе, јонске везе и дисулфидне везе. Терцијарна структура је важна јер одређује способност протеина да обавља своју биолошку функцију, као и његову стабилност и интеракцију са другим молекулима.ӕ22. Шта је кватернарна структура?ӕКватернарна структура протеина односи се на распоред више полипептидних ланаца (подјединица) у протеину. Ова врста структуре је уобичајена код протеина који се састоје од више подјединица, као што су ензими и рецептори. Кватернарна структура је важна јер одређује укупну функцију и стабилност протеина.ӕ23. Шта је денатурација? ӕДенатурација је процес којим протеин губи своју нативну структуру и постаје расклопљен. Ово се може десити због промена температуре, пХ или присуства хемијских денатураната. Денатурисани протеини често нису у стању да обављају своје биолошке функције и могу да се агрегирају или формирају инклузиона тела.ӕ24. Шта је ренатурација?ӕРенатурација је процес којим денатурисани протеин враћа своју нативну структуру. Ово се може десити под условима који омогућавају протеину да се поново савије у своју нативну конформацију, као што су промене температуре или пХ. Ренатурација је важан процес у савијању и функцији протеина, јер омогућава протеинима да поврате своју нативну структуру и активност након излагања условима денатурације.ӕ25. Шта је пресавијање протеина?ӕСавијање протеина је процес којим полипептидни ланац усваја своју нативну тродимензионалну структуру. Овај процес је критичан за правилно функционисање протеина, јер су њихов облик и стабилност од суштинског значаја за њихову биолошку активност. Савијање протеина је сложен процес који укључује интеракцију многих различитих хемијских и физичких сила, укључујући водоничне везе, јонске везе и ван дер Валсове силе.ӕ26. Шта је везивање протеин-лиганд?ӕВезивање протеин-лиганд је процес којим се протеин везује за мали молекул, као што је хормон или лек. Ова врста везивања је важна за многе биолошке процесе, укључујући трансдукцију сигнала и метаболизам лекова. Специфичност везивања протеин-лиганд одређена је обликом и хемијским својствима везивног места на протеину, као и структуром и особинама лиганда.ӕ27. Шта је кинетика ензима?ӕКинетика ензима је проучавање брзина реакција катализованих ензима. Ово укључује мерење активности ензима, анализу интеракција ензима и супстрата и проучавање фактора који утичу на активност ензима, као што су температура, пХ и концентрација супстрата. Кинетика ензима је важна у разумевању механизама ензимске катализе и у развоју стратегија за контролу активности ензима.ӕ28. Шта је инхибитор?ӕИнхибитор је молекул који се везује за ензим и смањује његову активност. Инхибитори могу бити конкурентни или неконкурентни, у зависности од тога како ступају у интеракцију са ензимом. Компетитивни инхибитори се такмиче са супстратом за везивање за активно место, док се неконкурентни инхибитори везују за место које није активно место и мењају конформацију ензима. Инхибитори су важна средства у проучавању кинетике ензима и у развоју лекова који циљају специфичне ензиме.ӕ29. Шта је активатор?ӕАктиватор је молекул који повећава активност ензима. Активатори се могу везати за ензим на месту које није активно место, и могу или повећати афинитет ензима за његов супстрат или променити конформацију ензима да би побољшали његову каталитичку активност. Активатори су важни у регулисању активности ензима и у развоју лекова који циљају специфичне ензиме.ӕ30. Шта је алостерична регулација?ӕАлостерична регулација је процес којим активност ензима контролише молекул који се везује за место које није активно место. Ова врста регулације омогућава модулацију ензима као одговор на промене у окружењу, као што су промене концентрације супстрата или пХ. Алостерична регулација је важна у одржавању хомеостазе и у развоју лекова који циљају специфичне ензиме.