ทำความเข้าใจโครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีน: คู่มือฉบับสมบูรณ์
อะมิโน- เป็นคำนำหน้าหมายถึง "ประกอบด้วยอะมิโน" กรดอะมิโนเป็นส่วนประกอบสำคัญของโปรตีน และมีทั้งหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) และหมู่อะมิโน (-NH2) คำว่า "อะมิโน" มาจากชื่อของกรดอะมิโนชนิดแรกที่ค้นพบ ซึ่งก็คือไกลซีน ซึ่งตั้งชื่อตามคำภาษากรีกที่แปลว่า "อำพัน"
17 พันธะเปปไทด์คืออะไร ?พันธะเปปไทด์เป็นพันธะเคมีที่เกิดขึ้นระหว่างกรดอะมิโนสองตัวเมื่อเชื่อมต่อเข้าด้วยกันด้วยปฏิกิริยาการควบแน่น พันธะประเภทนี้เกิดขึ้นเมื่อกลุ่มคาร์บอกซิล (-COOH) ของกรดอะมิโนหนึ่งทำปฏิกิริยากับกลุ่มอะมิโน (-NH2) ของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง ส่งผลให้เกิดพันธะเปปไทด์ใหม่และการปล่อยน้ำ (H2O) พันธะเปปไทด์เป็นกระดูกสันหลังของโปรตีน และมีหน้าที่รับผิดชอบต่อความเสถียรและโครงสร้างของโปรตีน18 สายโซ่โพลีเปปไทด์คืออะไร ?สายโซ่โพลีเปปไทด์คือสายโซ่ยาวของกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงเข้าด้วยกันด้วยพันธะเปปไทด์ สายโซ่ประเภทนี้เกิดขึ้นเมื่อกรดอะมิโนหลายตัวถูกรวมเข้าด้วยกันเพื่อสร้างโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ขึ้น ความยาวของสายโซ่โพลีเปปไทด์อาจแตกต่างกันอย่างมาก ขึ้นอยู่กับโปรตีนจำเพาะที่กำลังศึกษาอยู่19 โครงสร้างปฐมภูมิคืออะไร ?โครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีนหมายถึงลำดับของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน ลำดับนี้ถูกกำหนดโดยลำดับ DNA ของยีนที่เข้ารหัสโปรตีน และเป็นรากฐานสำหรับโครงสร้างและการทำงานโดยรวมของโปรตีน โครงสร้างปฐมภูมิมีความสำคัญเนื่องจากเป็นตัวกำหนดรูปร่างและความเสถียรโดยรวมของโปรตีน เช่นเดียวกับความสามารถในการโต้ตอบกับโมเลกุลอื่นๆ
20 โครงสร้างทุติยภูมิคืออะไร โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนหมายถึงการจัดเรียงเฉพาะของกรดอะมิโนที่ทำให้เสถียรด้วยพันธะไฮโดรเจน โครงสร้างประเภทนี้พบได้ทั่วไปในโปรตีนและมีองค์ประกอบต่างๆ เช่น อัลฟ่าเอนริเก้และเบตาชีต อัลฟ่าเอนริเก้เป็นโครงสร้างเกลียวที่กรดอะมิโนถูกจัดเรียงในรูปแบบซ้ำๆ ในขณะที่แผ่นเบตาเป็นโครงสร้างแบนซึ่งกรดอะมิโนถูกจัดเรียงเป็นเส้นตรง โครงสร้างรองมีความสำคัญเนื่องจากช่วยให้โปรตีนมีรูปร่างและความเสถียรโดยรวม21 โครงสร้างตติยภูมิคืออะไร โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนหมายถึงรูปร่าง 3 มิติโดยรวมของโปรตีน โครงสร้างนี้ถูกกำหนดโดยอันตรกิริยาระหว่างกรดอะมิโน รวมถึงพันธะไฮโดรเจน พันธะไอออนิก และพันธะไดซัลไฟด์ โครงสร้างระดับตติยภูมิมีความสำคัญเนื่องจากเป็นตัวกำหนดความสามารถของโปรตีนในการทำงานทางชีววิทยา เช่นเดียวกับความเสถียรและอันตรกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ 22 โครงสร้างควอเทอร์นารีคืออะไร โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนหมายถึงการจัดเรียงสายโพลีเปปไทด์หลายสาย (หน่วยย่อย) ในโปรตีน โครงสร้างประเภทนี้พบได้ทั่วไปในโปรตีนที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยหลายหน่วย เช่น เอนไซม์และตัวรับ โครงสร้างควอเทอร์นารีมีความสำคัญเนื่องจากเป็นตัวกำหนดการทำงานและความเสถียรโดยรวมของโปรตีน23 การสูญเสียสภาพธรรมชาติคืออะไร ?
การสูญเสียสภาพธรรมชาติเป็นกระบวนการที่โปรตีนสูญเสียโครงสร้างดั้งเดิมและถูกกางออก สิ่งนี้สามารถเกิดขึ้นได้เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิ, pH หรือการมีอยู่ของสารเคมีที่ทำให้เสียสภาพ โปรตีนที่ถูกแปลงสภาพมักจะไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพของมันได้ และพวกมันอาจรวมตัวกันหรือก่อตัวเป็นส่วนประกอบที่รวมอยู่ด้วย
24 การเปลี่ยนสภาพคืออะไร ?การเปลี่ยนสภาพเป็นกระบวนการที่โปรตีนที่เสียสภาพกลับคืนสู่โครงสร้างดั้งเดิมของมัน สิ่งนี้สามารถเกิดขึ้นได้ภายใต้สภาวะที่ทำให้โปรตีนสามารถพับกลับเข้าไปในโครงสร้างดั้งเดิมของมัน เช่น การเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิหรือ pH การเปลี่ยนสภาพเป็นกระบวนการที่สำคัญในการพับโปรตีนและการทำงาน เนื่องจากช่วยให้โปรตีนสามารถฟื้นฟูโครงสร้างและกิจกรรมดั้งเดิมของมันได้หลังจากสัมผัสกับสภาวะที่สูญเสียสภาพไป การพับโปรตีนคืออะไร การพับโปรตีนเป็นกระบวนการที่สายโซ่โพลีเปปไทด์ใช้โครงสร้างสามมิติดั้งเดิมของมัน กระบวนการนี้มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการทำงานที่เหมาะสมของโปรตีน เนื่องจากรูปร่างและความคงตัวของโปรตีนมีความสำคัญต่อกิจกรรมทางชีวภาพ การพับโปรตีนเป็นกระบวนการที่ซับซ้อนซึ่งเกี่ยวข้องกับอันตรกิริยาของแรงเคมีและแรงทางกายภาพต่างๆ มากมาย รวมถึงพันธะไฮโดรเจน พันธะไอออนิก และแรงแวนเดอร์วาลส์
26 การจับกับโปรตีน-ลิแกนด์คืออะไร ?การจับกับโปรตีน-ลิแกนด์เป็นกระบวนการที่โปรตีนจับกับโมเลกุลขนาดเล็ก เช่น ฮอร์โมนหรือยา การจับประเภทนี้มีความสำคัญต่อกระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่าง รวมถึงการส่งสัญญาณและเมแทบอลิซึมของยา ความจำเพาะของการจับกับโปรตีน-ลิแกนด์ถูกกำหนดโดยรูปร่างและคุณสมบัติทางเคมีของตำแหน่งการจับกับโปรตีน เช่นเดียวกับโครงสร้างและคุณสมบัติของลิแกนด์
27 จลนพลศาสตร์ของเอนไซม์คืออะไร จลนพลศาสตร์ของเอนไซม์คือการศึกษาอัตราการเกิดปฏิกิริยาที่เร่งด้วยเอนไซม์ ซึ่งรวมถึงการวัดการทำงานของเอนไซม์ การวิเคราะห์อันตรกิริยาระหว่างเอนไซม์กับสารตั้งต้น และการศึกษาปัจจัยที่ส่งผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่น อุณหภูมิ pH และความเข้มข้นของสารตั้งต้น จลนพลศาสตร์ของเอนไซม์มีความสำคัญในการทำความเข้าใจกลไกของการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ และในการพัฒนากลยุทธ์ในการควบคุมการทำงานของเอนไซม์28 สารยับยั้งคืออะไร? สารยับยั้งคือโมเลกุลที่จับกับเอนไซม์และลดการทำงานของเอนไซม์ สารยับยั้งสามารถแข่งขันหรือไม่สามารถแข่งขันได้ ขึ้นอยู่กับวิธีที่พวกมันมีปฏิกิริยากับเอนไซม์ สารยับยั้งแบบแข่งขันจะแข่งขันกับซับสเตรตเพื่อจับกับตำแหน่งที่ทำงาน ในขณะที่ตัวยับยั้งที่ไม่แข่งขันจะจับกับตำแหน่งอื่นที่ไม่ใช่ตำแหน่งแอคทีฟ และเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของเอนไซม์ สารยับยั้งเป็นเครื่องมือสำคัญในการศึกษาจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์และในการพัฒนายาที่มุ่งเป้าไปที่เอนไซม์จำเพาะ29 แอคติเวเตอร์คืออะไร แอคติเวเตอร์คือโมเลกุลที่เพิ่มการทำงานของเอนไซม์ ตัวกระตุ้นสามารถจับกับเอนไซม์ที่ตำแหน่งอื่นที่ไม่ใช่ตำแหน่งออกฤทธิ์ และสามารถเพิ่มความสัมพันธ์ของเอนไซม์กับสารตั้งต้นหรือเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของเอนไซม์เพื่อเพิ่มกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาได้ ตัวกระตุ้นมีความสำคัญในการควบคุมการทำงานของเอนไซม์และในการพัฒนายาที่มุ่งเป้าหมายไปที่เอนไซม์จำเพาะ30 การควบคุมอัลโลสเตอริก คืออะไร การควบคุมอัลโลสเตริกเป็นกระบวนการที่การทำงานของเอนไซม์ถูกควบคุมโดยโมเลกุลที่จับกับบริเวณอื่นที่ไม่ใช่บริเวณที่ทำงาน กฎระเบียบประเภทนี้ช่วยให้สามารถปรับเอนไซม์เพื่อตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงของสภาพแวดล้อม เช่น การเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของซับสเตรตหรือ pH การควบคุมอัลโลสเตอริกมีความสำคัญในการรักษาสภาวะสมดุลและในการพัฒนายาที่มุ่งเป้าหมายไปที่เอนไซม์เฉพาะ
ฉันชอบวิดีโอนี้
ฉันไม่ชอบวิดีโอนี้
รายงานข้อผิดพลาดของเนื้อหา
share
