Hiểu cấu trúc và chức năng của protein: Hướng dẫn toàn diện

Amino- là tiền tố có nghĩa là "chứa amino". Axit amin là đơn vị cấu tạo nên protein và chúng chứa cả nhóm carboxyl (-COOH) và nhóm amino (-NH2). Từ "amino" xuất phát từ tên của axit amin đầu tiên được phát hiện, glycine, được đặt theo tên tiếng Hy Lạp có nghĩa là "hổ phách".
17. Liên kết peptide là gì? Liên kết peptide là liên kết hóa học được hình thành giữa hai axit amin khi chúng liên kết với nhau bằng phản ứng ngưng tụ. Loại liên kết này được hình thành khi nhóm carboxyl (-COOH) của axit amin này phản ứng với nhóm amino (-NH2) của axit amin khác, dẫn đến hình thành liên kết peptit mới và giải phóng nước (H2O). Liên kết peptide là xương sống của protein và chịu trách nhiệm về tính ổn định và cấu trúc của protein.
18. Chuỗi polypeptide là gì? Chuỗi polypeptide là một chuỗi dài các axit amin được liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Loại chuỗi này được hình thành khi nhiều axit amin kết hợp với nhau để tạo thành một protein lớn hơn. Độ dài của chuỗi polypeptide có thể khác nhau rất nhiều, tùy thuộc vào loại protein cụ thể đang được nghiên cứu.
19. Cấu trúc bậc một là gì?
Cấu trúc bậc một của protein đề cập đến trình tự các axit amin tạo nên protein. Trình tự này được xác định bởi trình tự DNA của gen mã hóa protein và nó là nền tảng cho cấu trúc và chức năng tổng thể của protein. Cấu trúc bậc một rất quan trọng vì nó quyết định hình dạng và độ ổn định tổng thể của protein cũng như khả năng tương tác với các phân tử khác.
20. Cấu trúc bậc hai là gì?
Cấu trúc bậc hai của protein đề cập đến sự sắp xếp cụ thể của các axit amin được ổn định bằng liên kết hydro. Loại cấu trúc này phổ biến trong protein và bao gồm các thành phần như chuỗi xoắn alpha và tấm beta. Vòng xoắn alpha là cấu trúc xoắn ốc trong đó các axit amin được sắp xếp theo kiểu lặp đi lặp lại, trong khi các tấm beta là cấu trúc phẳng trong đó các axit amin được sắp xếp theo một đường thẳng. Cấu trúc thứ cấp rất quan trọng vì nó giúp tạo ra hình dạng tổng thể và độ ổn định cho protein.
21. Cấu trúc bậc ba là gì?
Cấu trúc bậc ba của protein đề cập đến hình dạng 3D tổng thể của protein. Cấu trúc này được xác định bởi sự tương tác giữa các axit amin, bao gồm liên kết hydro, liên kết ion và liên kết disulfide. Cấu trúc bậc ba rất quan trọng vì nó quyết định khả năng thực hiện chức năng sinh học của protein, cũng như tính ổn định và tương tác của nó với các phân tử khác.
22. Cấu trúc bậc bốn là gì? Cấu trúc bậc bốn của protein đề cập đến sự sắp xếp của nhiều chuỗi polypeptide (tiểu đơn vị) trong một protein. Kiểu cấu trúc này phổ biến ở các protein bao gồm nhiều tiểu đơn vị, chẳng hạn như enzyme và thụ thể. Cấu trúc bậc bốn rất quan trọng vì nó quyết định chức năng tổng thể và độ ổn định của protein.
23. Biến tính là gì?
Biến tính là quá trình protein mất đi cấu trúc tự nhiên và trở nên mở ra. Điều này có thể xảy ra do sự thay đổi nhiệt độ, độ pH hoặc sự hiện diện của chất biến tính hóa học. Các protein bị biến tính thường không thể thực hiện các chức năng sinh học của chúng và chúng có thể tổng hợp hoặc hình thành các thể vùi.
24. Tái sinh là gì?
Tái sinh là quá trình mà protein bị biến tính lấy lại cấu trúc tự nhiên của nó. Điều này có thể xảy ra trong các điều kiện cho phép protein tái gấp lại thành cấu trúc tự nhiên của nó, chẳng hạn như thay đổi nhiệt độ hoặc độ pH. Tái tạo là một quá trình quan trọng trong việc gấp và hoạt động của protein, vì nó cho phép protein phục hồi cấu trúc và hoạt động tự nhiên của chúng sau khi tiếp xúc với các điều kiện biến tính.
25. Sự gấp nếp của protein là gì?
Sự gấp nếp của protein là quá trình trong đó chuỗi polypeptide sử dụng cấu trúc ba chiều tự nhiên của nó. Quá trình này rất quan trọng đối với hoạt động bình thường của protein, vì hình dạng và độ ổn định của chúng rất cần thiết cho hoạt động sinh học của chúng. Việc gấp protein là một quá trình phức tạp bao gồm sự tương tác của nhiều lực hóa học và vật lý khác nhau, bao gồm liên kết hydro, liên kết ion và lực van der Waals.
26. Liên kết với phối tử protein là gì?
Liên kết với phối tử protein là quá trình mà protein liên kết với một phân tử nhỏ, chẳng hạn như hormone hoặc thuốc. Kiểu liên kết này rất quan trọng đối với nhiều quá trình sinh học, bao gồm truyền tín hiệu và chuyển hóa thuốc. Tính đặc hiệu của liên kết phối tử-protein được xác định bởi hình dạng và tính chất hóa học của vị trí liên kết trên protein, cũng như cấu trúc và tính chất của phối tử.
27. Động học enzyme là gì?
Động học enzyme là nghiên cứu về tốc độ của các phản ứng được xúc tác bởi enzyme. Điều này bao gồm việc đo hoạt động của enzyme, phân tích tương tác giữa enzyme và cơ chất và nghiên cứu các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt động của enzyme, chẳng hạn như nhiệt độ, pH và nồng độ cơ chất. Động học của enzyme rất quan trọng trong việc tìm hiểu cơ chế xúc tác của enzyme và phát triển các chiến lược kiểm soát hoạt động của enzyme.
28. Chất ức chế là gì?
Chất ức chế là một phân tử liên kết với enzyme và làm giảm hoạt động của nó. Các chất ức chế có thể cạnh tranh hoặc không cạnh tranh, tùy thuộc vào cách chúng tương tác với enzyme. Các chất ức chế cạnh tranh cạnh tranh với cơ chất để liên kết với vị trí hoạt động, trong khi các chất ức chế không cạnh tranh liên kết với một vị trí khác ngoài vị trí hoạt động và làm thay đổi cấu trúc của enzyme. Chất ức chế là công cụ quan trọng trong nghiên cứu động học enzyme và phát triển các loại thuốc nhắm vào các enzyme cụ thể.
29. Chất kích hoạt là gì?
Chất kích hoạt là một phân tử làm tăng hoạt động của enzyme. Các chất kích hoạt có thể liên kết với enzyme ở một vị trí khác với vị trí hoạt động và chúng có thể làm tăng ái lực của enzyme với cơ chất của nó hoặc thay đổi cấu hình của enzyme để tăng cường hoạt động xúc tác của nó. Chất kích hoạt rất quan trọng trong việc điều chỉnh hoạt động của enzyme và phát triển các loại thuốc nhắm vào các enzyme cụ thể.
30. Điều hòa dị lập thể là gì?
Điều hòa dị lập thể là quá trình trong đó hoạt động của một enzyme được kiểm soát bởi một phân tử liên kết với một vị trí khác với vị trí hoạt động. Kiểu điều hòa này cho phép enzyme được điều chỉnh để đáp ứng với những thay đổi của môi trường, chẳng hạn như thay đổi nồng độ cơ chất hoặc pH. Sự điều hòa dị lập thể rất quan trọng trong việc duy trì cân bằng nội môi và phát triển các loại thuốc nhắm vào các enzyme cụ thể.